Известия Саратовского университета. Новая серия.

Серия Химия. Биология. Экология

ISSN 1816-9775 (Print)
ISSN 2541-8971 (Online)


Для цитирования:

Соловьева А. А., Лебедева О. Е., Фам Тхи Ч. Оценка активности пероксидаз, содержащихся в различных растительных источниках // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2023. Т. 23, вып. 4. С. 472-478. DOI: 10.18500/1816-9775-2023-23-4-472-478, EDN: SSYFHT

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 26)
Язык публикации: 
русский
Рубрика: 
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
544.47:542.943:615.322
EDN: 
SSYFHT

Оценка активности пероксидаз, содержащихся в различных растительных источниках

Авторы: 
Соловьева Анна Алексеевна, Белгородский государственный национальный исследовательский университет
Лебедева Ольга Евгеньевна, Белгородский государственный национальный исследовательский университет
Фам Тхи Чинь, Белгородский государственный национальный исследовательский университет
Аннотация: 

В данной работе была проведена ферментативная реакция обесцвечивания водного раствора красителя бромфенолового синего в присутствии пероксида водорода и пероксидазы, содержащейся в корнеплодаххрена обыкновенного (Armoracia rusticana), редиса (Raphanus sativus var. radicula), репы желтой (Brassica napobrassica), дайкона (Raphanus sativus), редьки черной (Raphanus sativus ‘Niger’), редьки зеленой (Raphanus) либо кочерыжке капусты белокочанной (Brassica capitata). Реакцию проводили при начальном содержании красителя 25,1 мкМ, концентрации пероксида водорода 0,4 мМ, при t = 24°С и рН 4,01, в качестве источника пероксидазы использовали кожуру различных овощей, вводя ее в реакцию без предварительного выделения фермента. При использовании отходов хрена, редьки черной, капусты белокочанной, репы удается достигнуть 95% степени обесцвечивания красителя в его водном растворе. Рассчитаны максимальная скорость и константы Михаэлиса ферментативной реакции методом линеаризации в координатах Лайнуивера – Берка. Показано, что функционирование ферментного комплекса, содержащегося в кожуре редьки черной, сохраняется при повышении температуры от 23 до 40°С.

Список источников: 
  1. Selvaraj V., Karthika T. S., Mansiya C., Alagar M. An over a review of recently developed techniques, mechanisms, and intermediate involved in the advanced azo dye degradation for industrial applications // J. Mol. Struct. 2021. Vol. 1224. P. 129–195. https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2020.129195
  2. Routoula E., Patwardhan S. V. Degradation of anthraquinone dyes from effl uents: A review focusing on enzymatic dye degradation with industrial potential // Environ. Sci. Technol. 2019. Vol. 54, № 2. P. 647–664. https://doi.org/10.1021/acs.est.9b03737
  3. Singh R. L., Singh P. K., Singh R. P. Enzymatic decolorization and degradation of azo dyes. A review // Int. Biodeterior. Biodegradation. 2015. Vol. 104. P. 21–31. https://doi.org/10.1016/j.ibiod.2015.04.027
  4. Imran M., Crowley D. E., Khalid A. Microbial biotechnology for decolorization of textile wastewaters // Environ. Sci. Biotechnol. 2015. Vol. 14. P. 73–92. https://doi.org/10.1007/s11157-014-9344-4
  5. Baumer J. D., Valerio A., Guelli Ulson de Souza S. M., Erzinger G. S., Furigo Jr A., Ulsonde Souza A. A. Toxicity of enzymatically decolored textile dyes solution by horseradish peroxidase // J. Hazard. Mater. 2018. Vol. 360. P. 82–88. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2018.07.102
  6. Sekuljica N. Z., Prlainovic N. Z., Jakovetic S. M., Grbavcic S. Z., Ognjanovic N. D., Knezevic-Jugovic Z. D., Mijin D. Z. Removal of anthraquinone dye by cross-linked enzyme aggregates from fresh horseradish extract // Clean: Soil, Air, Water. 2016. Vol. 44. Р. 1–10. https://doi.org/10.1002/clen.201500766
  7. Terres J., Battisti R., Andreaus J., Cesar de Jesus P. Decolorization and degradation of Indigo Carmine dye from aqueous solution catalyzed by horseradish peroxidase // Biocatal. Biotransform. 2014. Vol. 32, № 1. P. 64–73. https://doi.org/10.3109/10242422.2013.873416 
  8. Farias S., de Oliveira D., Ulson de Souza A. A., Guelli U. de Souza S. M., Morgado F. Removal of reactive blue 21 and reactive red 195 dyes using horseradish peroxidase as catalyst // Brazil. J. Chem. Eng. 2017. Vol. 34, № 3. P. 701–707. https://doi.org/10.1590/0104-6632.20170343s20160091
  9. Вяткина О. В. Проблемы выделения и очистки растительных пероксидаз // Ученые записки Крымского федерального университета им. В. И. Вернадского. Биология. Химия. 2012. Т. 25 (64), № 3. С. 271–276.
  10. Ahmedi A., Abouseoud M., Couvert A., Amrane A. Enzymatic degradation of Congo Red by turnip (Brassica rapa) peroxidase // Zeitschrift für Naturforschung. 2012. Vol. 67, № 7-8. P. 429 –436. https://doi.org/10.5560/ZNC.2012.67c0429
  11. Bania I., Mahanta R. Evaluation of peroxidases from various plant sources // International Journal of Scientifi c and Research Publications. 2012. Vol. 2, iss. 5. P. 1–5.
  12. Poloznikov A. A., Zakharova G. S., Chubar T. A., Tishkov V. I., Gazaryan I. G. Site-directed mutagenesis of tobacco anionic peroxidase: Effect of additional aromatic acids on stablity and activity // Biochimie. 2015. Vol. 115, № 1. P. 71–77. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.04.021
  13. Gaspar S., Popescu I. C., Gazaryan I. G., Csöregi E. Biosensors based on novel plant peroxidases: A comparative study // Electrochimica Acta. 2000. Vol. 46, № 2-3. P. 255–264. https://doi.org/10.1016/S0013-4686(00)00580-6
  14. Thongsook T., Barrett D. Purification and partial characterization of broccoli (Brassica oleracea var. Italica) peroxidases // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2005. Vol. 53, № 8. P. 3206–3214. https://doi.org/10.1021/jf048162s
  15. Somtürk B., Kalın R., Özdemir N. Purification of Peroxidase from Red Cabbage (Brassica oleracea var. capitata f. rubra) by Affi nity Chromatography // Applied Biochemistry and Biotechnology. 2014. Vol. 173, № 7. P. 1815–1828. https://doi.org/10.1007/s12010-014-0968-1
  16. Riaz A., Kalsoom U., Bhatti H. N., Jesionowski T., Bilal M. Citrus limon peroxidase-assisted biocatalytic approach for biodegradation of reactive 1847 colfax blue P3R and 621 colfax blue R dyes // Bioprocess and Biosystems Engineering. 2023. Vol. 46. P. 443–452. https://doi.org/10.1007/s00449-022-02802-z
  17. Соловьева А. А., Фам Т. Ч., Лебедева О. Е., Устинова М. Н. Деструкция бромфенолового синего с участием пероксидазы хрена // Известия высших учебных заведений. Серия: Химия и химическая технология. 2021. Т. 64, № 1. С. 93–98. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20216401.6267
  18. Никитенко А. Н., Егорова З. Е. Изменение активности полифенолоксидазы, аскорбиноксидазыи пероксидазы в процессе хранения яблок // Труды БГТУ. Химия, технология органических веществ и биотехнология. 2011. № 4. С. 216–219.
  19. Щербаков В. Г., Лобанов В. Г., Прудникова Т. Н. Биохимия / под ред. В. Г. Щербакова. 2-е изд. СПб. : ГИОРД, 2003. 440 с.
  20. Степуро М. В., Квитайло И. В., Шутова К. С. Влияние температуры и рН среды на активность пероксидазы, выделенной из топинамбура // Известия вузов. Пищевая технология. 2010. № 1. С. 120–121. 
Поступила в редакцию: 
12.05.2023
Принята к публикации: 
07.08.2023
Опубликована: 
25.12.2023
Краткое содержание:
(загрузок: 17)