Для цитирования:
Соловьева А. А., Лебедева О. Е., Фам Тхи Ч. Оценка активности пероксидаз, содержащихся в различных растительных источниках // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2023. Т. 23, вып. 4. С. 472-478. DOI: 10.18500/1816-9775-2023-23-4-472-478, EDN: SSYFHT
Оценка активности пероксидаз, содержащихся в различных растительных источниках
В данной работе была проведена ферментативная реакция обесцвечивания водного раствора красителя бромфенолового синего в присутствии пероксида водорода и пероксидазы, содержащейся в корнеплодаххрена обыкновенного (Armoracia rusticana), редиса (Raphanus sativus var. radicula), репы желтой (Brassica napobrassica), дайкона (Raphanus sativus), редьки черной (Raphanus sativus ‘Niger’), редьки зеленой (Raphanus) либо кочерыжке капусты белокочанной (Brassica capitata). Реакцию проводили при начальном содержании красителя 25,1 мкМ, концентрации пероксида водорода 0,4 мМ, при t = 24°С и рН 4,01, в качестве источника пероксидазы использовали кожуру различных овощей, вводя ее в реакцию без предварительного выделения фермента. При использовании отходов хрена, редьки черной, капусты белокочанной, репы удается достигнуть 95% степени обесцвечивания красителя в его водном растворе. Рассчитаны максимальная скорость и константы Михаэлиса ферментативной реакции методом линеаризации в координатах Лайнуивера – Берка. Показано, что функционирование ферментного комплекса, содержащегося в кожуре редьки черной, сохраняется при повышении температуры от 23 до 40°С.
- Selvaraj V., Karthika T. S., Mansiya C., Alagar M. An over a review of recently developed techniques, mechanisms, and intermediate involved in the advanced azo dye degradation for industrial applications // J. Mol. Struct. 2021. Vol. 1224. P. 129–195. https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2020.129195
- Routoula E., Patwardhan S. V. Degradation of anthraquinone dyes from effl uents: A review focusing on enzymatic dye degradation with industrial potential // Environ. Sci. Technol. 2019. Vol. 54, № 2. P. 647–664. https://doi.org/10.1021/acs.est.9b03737
- Singh R. L., Singh P. K., Singh R. P. Enzymatic decolorization and degradation of azo dyes. A review // Int. Biodeterior. Biodegradation. 2015. Vol. 104. P. 21–31. https://doi.org/10.1016/j.ibiod.2015.04.027
- Imran M., Crowley D. E., Khalid A. Microbial biotechnology for decolorization of textile wastewaters // Environ. Sci. Biotechnol. 2015. Vol. 14. P. 73–92. https://doi.org/10.1007/s11157-014-9344-4
- Baumer J. D., Valerio A., Guelli Ulson de Souza S. M., Erzinger G. S., Furigo Jr A., Ulsonde Souza A. A. Toxicity of enzymatically decolored textile dyes solution by horseradish peroxidase // J. Hazard. Mater. 2018. Vol. 360. P. 82–88. https://doi.org/10.1016/j.jhazmat.2018.07.102
- Sekuljica N. Z., Prlainovic N. Z., Jakovetic S. M., Grbavcic S. Z., Ognjanovic N. D., Knezevic-Jugovic Z. D., Mijin D. Z. Removal of anthraquinone dye by cross-linked enzyme aggregates from fresh horseradish extract // Clean: Soil, Air, Water. 2016. Vol. 44. Р. 1–10. https://doi.org/10.1002/clen.201500766
- Terres J., Battisti R., Andreaus J., Cesar de Jesus P. Decolorization and degradation of Indigo Carmine dye from aqueous solution catalyzed by horseradish peroxidase // Biocatal. Biotransform. 2014. Vol. 32, № 1. P. 64–73. https://doi.org/10.3109/10242422.2013.873416
- Farias S., de Oliveira D., Ulson de Souza A. A., Guelli U. de Souza S. M., Morgado F. Removal of reactive blue 21 and reactive red 195 dyes using horseradish peroxidase as catalyst // Brazil. J. Chem. Eng. 2017. Vol. 34, № 3. P. 701–707. https://doi.org/10.1590/0104-6632.20170343s20160091
- Вяткина О. В. Проблемы выделения и очистки растительных пероксидаз // Ученые записки Крымского федерального университета им. В. И. Вернадского. Биология. Химия. 2012. Т. 25 (64), № 3. С. 271–276.
- Ahmedi A., Abouseoud M., Couvert A., Amrane A. Enzymatic degradation of Congo Red by turnip (Brassica rapa) peroxidase // Zeitschrift für Naturforschung. 2012. Vol. 67, № 7-8. P. 429 –436. https://doi.org/10.5560/ZNC.2012.67c0429
- Bania I., Mahanta R. Evaluation of peroxidases from various plant sources // International Journal of Scientifi c and Research Publications. 2012. Vol. 2, iss. 5. P. 1–5.
- Poloznikov A. A., Zakharova G. S., Chubar T. A., Tishkov V. I., Gazaryan I. G. Site-directed mutagenesis of tobacco anionic peroxidase: Effect of additional aromatic acids on stablity and activity // Biochimie. 2015. Vol. 115, № 1. P. 71–77. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2015.04.021
- Gaspar S., Popescu I. C., Gazaryan I. G., Csöregi E. Biosensors based on novel plant peroxidases: A comparative study // Electrochimica Acta. 2000. Vol. 46, № 2-3. P. 255–264. https://doi.org/10.1016/S0013-4686(00)00580-6
- Thongsook T., Barrett D. Purification and partial characterization of broccoli (Brassica oleracea var. Italica) peroxidases // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2005. Vol. 53, № 8. P. 3206–3214. https://doi.org/10.1021/jf048162s
- Somtürk B., Kalın R., Özdemir N. Purification of Peroxidase from Red Cabbage (Brassica oleracea var. capitata f. rubra) by Affi nity Chromatography // Applied Biochemistry and Biotechnology. 2014. Vol. 173, № 7. P. 1815–1828. https://doi.org/10.1007/s12010-014-0968-1
- Riaz A., Kalsoom U., Bhatti H. N., Jesionowski T., Bilal M. Citrus limon peroxidase-assisted biocatalytic approach for biodegradation of reactive 1847 colfax blue P3R and 621 colfax blue R dyes // Bioprocess and Biosystems Engineering. 2023. Vol. 46. P. 443–452. https://doi.org/10.1007/s00449-022-02802-z
- Соловьева А. А., Фам Т. Ч., Лебедева О. Е., Устинова М. Н. Деструкция бромфенолового синего с участием пероксидазы хрена // Известия высших учебных заведений. Серия: Химия и химическая технология. 2021. Т. 64, № 1. С. 93–98. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20216401.6267
- Никитенко А. Н., Егорова З. Е. Изменение активности полифенолоксидазы, аскорбиноксидазыи пероксидазы в процессе хранения яблок // Труды БГТУ. Химия, технология органических веществ и биотехнология. 2011. № 4. С. 216–219.
- Щербаков В. Г., Лобанов В. Г., Прудникова Т. Н. Биохимия / под ред. В. Г. Щербакова. 2-е изд. СПб. : ГИОРД, 2003. 440 с.
- Степуро М. В., Квитайло И. В., Шутова К. С. Влияние температуры и рН среды на активность пероксидазы, выделенной из топинамбура // Известия вузов. Пищевая технология. 2010. № 1. С. 120–121.