Известия Саратовского университета. Новая серия.

Серия Химия. Биология. Экология

ISSN 1816-9775 (Print)
ISSN 2541-8971 (Online)


Для цитирования:

Купряшина М. А., Пономарёва Е. Г. Исследование влияния солей металлов на активность ферментов фенолоксидазного комплекса бактерий рода Azospirillum // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2022. Т. 22, вып. 4. С. 427-436. DOI: 10.18500/1816-9775-2022-22-4-427-436, EDN: PLEYXB

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 141)
Полный текст в формате PDF(En):
(загрузок: 60)
Язык публикации: 
русский
Рубрика: 
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
577.151
EDN: 
PLEYXB

Исследование влияния солей металлов на активность ферментов фенолоксидазного комплекса бактерий рода Azospirillum

Авторы: 
Купряшина Мария Александровна, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН
Пономарёва Е Г, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН
Аннотация: 

В последние годы особое внимание уделяется разработке технологий биоразрушения органополлютантов и поиску новых биодеструкторов. Накопление лигниноподобных соединений и синтетических красителей в окружающей среде представляет огромную опасность не только для экосистем и биоразнообразия, но и угрожает здоровью человека. Фенолоксидазы – это группа ферментов, обладающих широкой субстратной специфичностью, способных к окислению многих полифенолов и ароматических аминов, их каталитические свойства обеспечивают возможность применения в качестве агентов биоремедиации. В данной работе представлены результаты исследования влияния ионов металлов на активность ферментов фенолоксидазного комплекса азоспирилл и способность к биоредукции органополлютантов. На примере двух штаммов Azospirillum baldaniorum Sp245 и Azospirillum brasilense SR80 показано, что внеклеточные лакказы, лигнин- и Mn-пероксидазы данных бактерий достаточно стабильны в присутствии исследуемых солей металлов. Отмечено снижение энзиматической активности исследуемых штаммов и угнетение эффективности биодеградации органополлютантов ионами Zn2+. Установлена индукция лакказной и лигнин-пероксидазной активности ионами меди, положительно коррелирующая со способностью азоспирилл к деградации лигнина. Анализ полученных данных показал, что для ферментов азоспирилл характерны ингибиторы и индукторы, аутентичные внеклеточным фенолоксидазам как грибного, так и бактериального происхождения.

Список источников: 
  1. Pollegioni L., Tonin F., Rosini E. Lignin-degrading enzymes // FEBS J. 2015. Vol. 282. P. 1190–1213.
  2. Rao M. A., Scelza R., Acevedo F., Diez M. C., Gianfreda L. Removal of dyes from the effl uent of textile and dyestuff manufacturing industry: A review of emergin techniques with reference to biological treatment // Chemosphere. 2014. Vol. 107. P. 145–162.
  3. Falade A. O., Eyisia O. A. L., Mabinya L. V., Nwodo U. U., Okoh A. I. Peroxidase production and ligninolytic potentials of freshwater bacteria Raoultellaornithinolytica and Ensiferadhaerens // Biotechnol. Report. 2017. Vol. 16. P. 2–17.
  4. Falade A. O., Nwodo U. U., Iweriebor B. C., Green E., Mabinya L. V., Okoh A. I. Lignin peroxidase functionalities and prospective applications // Microbiology Open. 2017. Vol. 6. P. e00394.
  5. Bugg T. D. H., Ahmad M., Hardiman E. M., Rahmanpour R. Pathways for degradation of lignin in bacteria and fungi // Nat. Prod. Rep. 2011. Vol. 28. P. 1883–1896.
  6. Никитина В. Е., Ветчинкина Е. П., Пономарева Е. Г., Гоголева Ю. В. Фенолоксидазная активность бактерий рода Azospirillum // Микробиология. 2010. Т. 79, № 3. С. 344–351.
  7. Купряшина М. А., Селиванов Н. Ю., Никитина В. Е. Выделение и очистка Mn-пероксидазы Azospirillumbrasilense Sp245 // Прикл. биохимия и микробиология. 2012. Т. 48, № 1. С.23–26.
  8. Петров С. В., Купряшина М. А., Пономарева Е. Г., Воробьева С. А., Глинская Е. В., Никитина В. Е. Cкрининг бактерий рода Azospirillum по способности к продукции внеклеточной лигнин-пероксидазы и деградации модельных соединений лигнина и азокрасителей // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2017. Т. 17, вып. 2. С. 170–176.
  9. Купряшина М. А., Петров С. В., Пономарева Е. Г., Никитина В. Е. Лигнинолитическая активность бактерий родов Azospirillum и Niveispirillum // Микробиология. 2015. Т. 84, № 6. С. 691–696.
  10. Baldrian P. Fungal laccases – occurrence and properties // FEMS Microbiol. Rev. 2006. Vol. 30. P. 215–242.
  11. Mansur M., Suarez T., Gonzalez A. Diíerential gene expression in the laccase gene family from basidiomycete I–62 (CETC 20197) // Appl. Environ. Microbiol. 1998. Vol. 64, № 2. Р. 771–774.
  12. Soni R. K., Acharya P. B., Modi H. A. Effect of some metals on growth of Pseudomonas aeruginosa ARSKS20 and its decolorization ability of Reactive red 35 // Intern. J. Curr. Microbiol. App. Sci. 2014. Vol. 3. P. 411–419.
  13. Nidadavolu S. B., Gudikandula K., Pabba S. K., Maringanti Ch. S. Decolorization of triphenyl methane dyes by Fomitopsis feei // Natural Science. 2013. Vol. 5. P. 30–35.
  14. Joshi P. A., Mhatre K. J. Microbial effi ciency to degrade сarbol fuchsin and malachite green dyes // Adv. Appl. Sci. Res. 2015. Vol. 6. P. 85–88.
  15. Улахович Н. А., Медянцева Э. П., Бабкина С. С., Кутырева М. П., Гатаулина А. Р. Металлы в живых организмах : учеб. пособие. Казань : Казанский университет, 2012. 102 с.
  16. Sutherland G. R. J., Schick Zapanta L., Tien M., Aust S. D. Role of calcium in maintaining the heme environment of manganese peroxidase // Biochemistry. 1997. Vol. 36. P. 3654 3662.
  17. Banci L., Bartalesi I., Ciofi -baffoni S., Tien M. Ufolding and pH studies on manganese peroxidase: Role of heme and calcium on secondary structure stability // Biopolymers (Biospectroscopy). 2003. Vol. 72. P. 38–47.
  18. Rodriguez-Couto S., Herrera L. T. Inhibitors of Laccases: A Review // Curr. Enzyme Inhibit. 2006. Vol. 2. P. 343–352.
  19. Gasser C. A., Ammann E. M., Schaffer A., Shahgaldian P., Corvini P. F. X. Production of superparamagnetic nanobiocatalysts for green chemistry applications // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016. Vol. 100. P. 7281–7296.
  20. Vrsanska M., Voberkova S., Lange V., Moulick A., Adam V., Kopel P. Induction of laccase, lignin peroxidase and manganese peroxidase activities in white-rot fungi using copper complexes // Molecules. 2016. Vol. 21. P. 1553–1568.
  21. Baldrian P. Interactions of heavy metals with white-rot
  22. Giardina P., Faraco V., Pezzella C., Piscitelli A., Vanhulle S., Sannia G. Laccases: A never-ending story // Cell. Mol. Life Sci. 2009. Vol. 67. P. 369–385.
  23. Sadhasivam S., Savitha S., Swaminathan K., Lin F. H. Production, purifi cation and characterization of midredox potential laccase from a newly isolated Trichoderma harzianum Wl1 // Process Biochem. 2008. Vol. 43. P. 736-–742.
  24. Shah V., Dobiasova P., Baldrian P., Nerud F., Kumar A., Seal S. Infl uence of iron and copper nanoparticle powder on the production of lignocellulose degrading enzymes in the fungus Trametes versicolor // J. Hazard. Mater. 2010. Vol. 178. P. 1141–1145.
  25. Plackova M., Svobodova K., Cajthaml T. Laccase activity profi ling and gene expression in PCB-degrading cultures of Trametes versicolor // Intern. Biodeterior. Biodegrad. 2012. Vol. 71. P. 22–28.
  26. Baldrian P., Gabriel J. Copper and cadmium increase laccase activity in Pleurotus ostreatus // FEMS Microbiol. Lett. 2002. Vol. 206. P. 69–74.
  27. Galhaup C., Wagner H., Hinterstoisser B., Haltrich D. Increased production of laccase by the wood-degrading basidiomycete Trametes pubescens // Enzyme Microb. Technol. 2002. Vol. 30. P. 529–536.
  28. Kostadinova N., Krumova E., Boteva R., Abrashev R., Miteva-Staleva J., Spassova B., Angelova M. Effect of copper ions on the ligninolytic enzyme complex and the antioxidant enzyme activity in the white-rot fungus Trametes trogii 46 // Plant Biosystems. 2018. Vol. 152. P. 1128–1133. https://doi.org/10.1080/11263504.2017.1 418450
  29. Asgher M. Characterization of a novel manganese peroxidase purifi ed from solid state culture of Trametes versicolor IBL-04 // Bioresources. 2011. Vol. 6. P. 4317–4330.
  30. Reddy C. A., D’Souza T. M. Physiology and peroxidases of molecular biology of the lignin Phanerochaete chrysosporium // FEMS Microbiol. Rev. 1994. Vol. 13. P. 137–152.
  31. Li D., Alic M., Brown J. A., Gold M. H. Regulation of manganese peroxidase gene transcription by hydrogen peroxide, chemical stress, and molecular oxygen // Appl. Environ. Microbiol. 1995. Vol. 61. P. 341–345.
  32. Gopinath K. P., Kathiravan M. N., Srinivasan R., Sankaranarayanan S. Evaluation and elimination of inhibitory effects of salts and heavy metal ions on biodegradation of Congo red by Pseudomonas sp. // Mutant. Bioresource Technology. 2011. Vol. 102. P. 3687–3693.
  33. Kurade M. B., Waghmode T. B., Govindwar S. P. Preferential biodegradation of structurally dissimilar dyes from a mixture by Brevibacillus laterosprus // Journal of Hazardous Materials. 2011. Vol. 192. P. 1746–1755.
  34. Telke A. A., Kalyani D. C., Dawkar V. V., Govindwar S. P. Infl uence of organic and in organic compounds on oxidoreductive decolorization of sulphurated azo dye C. I. Reactive Orange 16 // Journal of Hazardous Materials. 2009. Vol. 172. P. 298–309.fungi // Enzyme Microb. Technol. 2003. Vol. 32. P. 78–91.
Поступила в редакцию: 
30.06.2022
Принята к публикации: 
06.09.2022
Опубликована: 
23.12.2022
Краткое содержание:
(загрузок: 36)