Известия Саратовского университета. Новая серия.

Серия Химия. Биология. Экология

ISSN 1816-9775 (Print)
ISSN 2541-8971 (Online)

Для цитирования:

Купряшина М. А., Пономарёва Е. Г., Абдрахманова А. С. Влияние ингибиторов фенолоксидаз на эффективность деколоризации малахитового зеленого бактериями рода Azo spirillum // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2024. Т. 24, вып. 1. С. 58-66. DOI: 10.18500/1816-9775-2024-24-1-58-66, EDN: DNSCSQ

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Полный текст в формате PDF(Ru):
скачать
(загрузок: 25)
Язык публикации: 
русский
Рубрика: 
Биология
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
577.151
DOI: 
10.18500/1816-9775-2024-24-1-58-66
EDN: 
DNSCSQ

Влияние ингибиторов фенолоксидаз на эффективность деколоризации малахитового зеленого бактериями рода Azo spirillum

Авторы: 
Купряшина Мария Александровна, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов – обособленное структурное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки Федерального исследовательского центра “Саратовский научный центр Российской академии наук”(ИБФРМ
Пономарёва Е Г, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН
Абдрахманова Алена Сергеевна, Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов – обособленное структурное подразделение Федерального государственного бюджетного учреждения науки Федерального исследовательского центра “Саратовский научный центр Российской академии наук”
Аннотация: 

Активное использование синтетических красителей неотрывно связано с увеличивающимися темпами индустриализации. Однако из-за недостаточной результативности работы очистных сооружений до 40% красителей попадают в сточные воды в неизмененном виде, загрязняя тем самым окружающую среду. Красители трифенилметанового ряда, в частности малахитовый зеленый, являются токсичными, аллергенными и канцерогенными. Способность к деколоризации и деградации синтетических красителей показана для некоторых бактерий и грибов, являющихся продуцентами фенолокисляющих ферментов, в том числе и для бактерий рода Azospirillum. Многие факторы способны индуцировать и ингибировать эффективность биодеградации, в частности ферментативные системы, вовлеченные в процессы обесцвечивания. Представлены результаты исследования влияния типичных деактивирующих агентов фенолоксидаз, таких как H2 O2 , ЭДТА, ДДС-Na, β-меркаптоэтанол, дитиотреитол, твин и азид натрия на активность фенолоксидаз азоспирилл и способность к деколоризации малахитового зеленого. Обнаружено, что твин и азид натрия не оказывают ингибирующего воздействия на ферменты азоспирилл и проявляютстабилизирующее действие на весь комплекс в целом. Ингибирующий эффект от 60 до 100% отмечен для лакказной и Mn-пероксидазной активности под действием β-меркаптоэтанола, дитиотреитола и ЭДТА, что прямо пропорционально отражается на степени деколоризации малахитового зеленого. При сравнении полученных сведений с данными литературы для ферментов фенолоксидазного комплекса азоспирилл выявлены не характерные для классических фенолокисляющих ферментов свойства.

Ключевые слова: 
Azospirillum
фенолоксидазы
малахитовый зеленый
деколоризация
Список источников: 
  1. Pearce C. I., Lloyd J. R., Guthrie J. T. The removal of color from textile wastewater using whole bacterial cells: A review // Dyes Pigments. 2003. Vol. 58. P. 179–196. https://doi.org/10.1016/S0143-7208(03)00064-0
  2. Mourid E., Lakraimi1 M., Khattabi E. El., Benaziz L., Berraho M. Removal of remazol brilliant blue R from aqueous solution by adsorption using a calcined layered double hydroxide [Zn2-Al-CO3] // JMES. 2017. Vol. 8, № 3. P. 921–930. https://doi.org/10.1007/s42452-020- 2063-2
  3. Forgacs E., Cserhati T., Oros G. Removal of synthetic dyes from wastewaters: A review // Environment International. 2004. Vol. 30. P. 953–971. https://doi. org//10.1016/j.envint.2004.02.001
  4. Jadhav J. P., Kalyani D. C., Telke A. A., Phugare S. S., Govindwar S. P. Evaluation of the effi cacy of a bacterial consortium for the removal of color, reduction of heavy metals, and toxicity from textile dye effl uent // Bioresour. Technol. 2010. № 101. P. 165–173. https:// doi.org/ 10.1016/j.biortech.2009.08.027
  5. Никитина В. Е., Ветчинкина Е. П., Пономарева Е. Г., Гоголева Ю. В. Фенолоксидазная активность бактерий рода Azospirillum // Микробиология. 2010. Т. 79, № 3. С. 344–351.
  6. Купряшина М. А., Селиванов Н. Ю., Никитина В. Е. Выделение и очистка Mn-пероксидазы Azospirillum brasilense Sp245 // Прикладная биохимия и микробиология. 2012. Т. 48, № 1. С.23–26.
  7. Петров С. В., Купряшина М. А., Пономарева Е. Г., Воробьева С. А., Глинская Е. В., Никитина В. Е. Cкрининг бактерий рода Azospirillum по способности к продукции внеклеточной лигнин-пероксидазы и деградации модельных соединений лигнина и азокрасителей // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2017. Т. 17, вып. 2. С. 170–176. https://doi. org/10.18500/1816-9775-2017-17-2-170-176
  8. Купряшина М. А., Петров С. В., Пономарева Е. Г., Никитина В. Е. Лигнинолитическая активность бактерий родов Azospirillum и Niveispirillum // Микробиология. 2015. Т. 84, № 6. С. 691–696. https://doi.org/10.7868/S0026365615060051
  9. Bugg T. D. H., Ahmad M., Hardiman E. M., Rahmanpour R. Pathways for degradation of lignin in bacteria and fungi // Nat. Prod. Rep. 2011. Vol. 28. P. 1883–1896. https://doi.org/10.1039/c1np00042j
  10. Falade A. O., Eyisia O. A. L., Mabinya L. V., Nwodo U. U., Okoh A. I. Peroxidase production and ligninolytic potentials of freshwater bacteria Raoultella ornithinolytica and Ensifera dhaerens // Biotechnol. Report. 2017. Vol. 16. P. 2–17. https://doi.org/10.1016/j.btre.2017.10.001
  11. Falade A. O., Nwodo U. U., Iweriebor B. C., Green E., Mabinya L. V., Okoh A. I. Lignin peroxidase functionalities and prospective applications// Microbiology Open. 2017. 6:e00394. https://doi.org/10.1002/mbo3.394
  12. Ahmad M., Taylor C. R., Pink D., Burton K., Eastwood D., Bending G. D., Bugg T. D. H. Development of novel assays for lignin degradation: Comparative analysis of bacterial and fungal lignin degraders // Mol. Biosyst. 2010. № 6. P. 815–821. https://doi.org/10.1039/b908966g
  13. Купряшина М. А., Пономарева Е. Г., Никитина В. Е. Способность бактерий рода Azospirillum к деколоризации синтетических красителей // Микробиология. 2020. Т. 89, № 4. С. 453–461. https://doi.org/10.31857/S0026365620040084
  14. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microorganisms qualities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248–254.
  15. Nidadavolu S. B., Gudikandula K., Pabba S. K., Maringanti Ch. S. Decolorization of triphenyl methane dyes by Fomitopsis feei // Natural Science. 2013. Vol. 5. P. 30–35. https://doi.org/10.4236/ns.2013.56A005
  16. Banker D. D. Enzymes – a review // Indian J. Med. Sci. 1998. Vol. 52, № 6. P. 265–271. PMID: 9849038.
  17. Kanayama N., Tohru S., Keiichi K. Purifi cation and characterization of an alkaline manganese peroxidase from Aspergillus terreus LD-1 // J. Biosci. Bioeng. 2002. Vol. 93. P. 405–410. https://doi.org/10.1016/S1389-1723(02)80075-5
  18. Asgher M., Iqbal H. M. N. Characterization of a novel manganese peroxidase purifed from solid state culture of Trametes versicolor IBL-04 // BioResources. 2011. Vol. 6. P. 4302–4315. https://doi.org/10.15376/biores.6.4.4317-4330
  19. Vandana T., Kumar S., Swaraj S., Manpal S. Purifi cation, characterization, and biodelignifi cation potential of lignin peroxidase from immobilized Phanerochaete chrysosporium // BioResources. 2019. Vol. 14. P. 5380– 5399. https://doi.org/10.15376/biores.14.3.5380-5399
  20. Shafi eia M., Afzalib F., Karkhanea A. A., Ebrahimic S. M., Haghbeend K. Aminzadeha S. Cohnella sp. A01 laccase: Thermostable, detergent resistant, anti-environmental and industrial pollutants enzyme // Heliyon. 2017. Vol. 5. e02543. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2019.e02543
  21. Parveen K., Usha K., Visvanath B., Reddy B. Kinetic properties of manganese peroxidase from the mushroom Stereum ostrea and its ability to decolorize dyes // J. Microbiol. Biotechnol. 2012. Vol. 22. P. 1540–1548. https://doi.org/10.4014/jmb.1112.12011
  22. Lueangjaroenkit P., Teerapatsaku C., Sakka K., Sakka M., Kimura T., Kunitake E., Chitradon L. Two manganese peroxidases and a laccase of Trametes polyzona KU-RNW027 with novel properties for dye and pharmaceutical product degradation in redox mediator-free system // Mycobiology. 2019. Vol. 47, № 2. P. 217–229. https://doi.org/10.1080/12298093.2019.1589900
  23. Zhou X., Qu Y., Kim B. H. Effects of azide on electron transport of exoelectrogens in air-cathode microbial fuel cells // Bioresour. Technol. 2014. Vol. 169. P. 265–270. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2014.07.012
  24. Siroosi M., Amoozegar M. A., Khajeh K. Purifi cation and characterization of an alkaline chloride-tolerant laccase from a halotolerant bacterium Bacillus sp. strain WT // J. Mol. Catal. B. Enzym. 2016. Vol. 134. P. 89–97. https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2016.10.001
  25. Valderrama B., Ayala M., Vazquez-Duhalt R. Suicide inactivation of peroxidases and the challenge of engineering more robust enzymes // Chem. Biol. 2002. Vol. 9. P. 555–565. https://doi.org/10.1016/S1074-5521(02)00149-7
  26. Ballaminut N., Yamanaka R., Gomes Machado K. Interference of a commercial catalase preparation in laccase and peroxidase activities // Braz. Arch. Biol. Technol. 2009. Vol. 52, № 5. P. 1193–1198. https://doi. org/10.1590/S1516-89132009000500017
  27. Casciello C., Tonin F., Berini F., Fasoli E., Marinelli F., Pollegioni L., Rosini E. A valuable peroxidase activity from the novel species Nonomuraea gerenzanensis growing on alkali lignin // Biotechnol. Rep. (Amst). 2017. Vol. 13. P. 49–57. https://doi.org/10.1016/j. btre.2016.12.005
  28. Diamantidis G., Effosse A., Potier P., Bally R. Purifi cation and characterization of the fi rst bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum // Soil Biol. Biochem. 2000. Vol. 32. P. 919–927. https:// doi.org/10.1016/S0038-0717(99)00221-7
  29. Alexandre G., Jacoud C., Faure D. Population synamics of a motile and a non–motile Azospirillum lipoferum strain during rice colonization and motility variation in the rhizosphere // FEMS Microbiol. Ecol. 1996. Vol. 19. P. 271–278. https://doi.org/10.1111/j.1574-6941.1996. tb00219.x
  30. Pollegioni L., Tonin F., Rosini E. Lignin-degrading enzymes // FEBS J. 2015. Vol. 282. P. 1190–1213. https://doi.org/10.1111/febs.13224
Поступила в редакцию: 
07.08.2023
Принята к публикации: 
09.10.2023
Опубликована: 
29.03.2024
Краткое содержание:
скачать
(загрузок: 16)